Marine Complex
|
Ez a szócikk szaklektorálásra, tartalmi javításokra szorul. A felmerült kifogásokat a szócikk vitalapja részletezi. Ha nincs indoklás a vitalapon, bátran távolítsd el a sablont! |
A Marine Complex szabadalmazott tengerihal-kivonat, többek közt olyan fehérjékben gazdag, amely az emberi bőr kötőszöveteiben is természetesen megtalálható.
In vitro tanulmányok[szerkesztés]
Kísérleti szerkezetek szolgáltak modellként annak bemutatására, hogy mi történik a testben. Sejt kultúrákat és bőrmintákat használtak annak felderítésére, hogy egyes sejtek hogyan reagálnak egyes anyagokra, illetve különböző külső tényezőkre.
In vivo tanulmányok[szerkesztés]
Véletlenszerű, duplán vak (a kutató, és a résztvevők sem tudják, ki kap placebót) és placebo csoporttal kontrollált klinikai vizsgálatot végeztek a végső formulák hatásának, biztonságosságának vizsgálata érdekében.
A Marine Complex, egy tengeri hal kivonat, mely olyan fehérjékben és poliszaccharidokban gazdag, mint amilyenek a kötőszövetben természetesen is megtalálhatóak. Ezek a fehérjék hasonlóak a dermiszben találhatókhoz, a kollagén, elasztin és a fibrillin. Meggyőzően bizonyították, hogy javítják a bőrsűrűséget. A poliszaccharidok olyan cukor-molekulák, melyek a nedvesség megkötő zselés állagú anyagot hozzák létre a bőrben. Ezek a molekulák saját súlyuk 1000-szeresét képesek megkötni, és ezek felelnek a bőr hidratáltságáért is. A Marine Complex több tudományos tanulmányban bizonyította, hogy javítja a bőr sűrűségét és nedvességtartalmát.
A Marine Complex működési elve és a bőr struktúráján megfigyelhető jótékony hatása: In vitro vizsgálat folyamán a Marine Complex hámsejteket aktivál, javítja az alap membrán kialakulást és növeli a dermisz (irha) kollagén tároló képességét idősödő női bőrben.
Hatása[szerkesztés]
A Marine Complex jótékony hatást gyakorol a bőr struktúrájára. Korunk előrehaladtával számos változás áll be bőrünk állapotában úgy a külső, mint a belső tényezők hatására. Az epidermiszben (külső bőrréteg), dermiszben (irha) és az alap membránban történő változásoknak nagy hatása van a bőrünk külső megjelenésére. Összességében a keratinociták (hámsejt) burjánzásának, a lamini 332 valamint a VII. típusú kollagénnek az alapmembránban való lerakódásának csökkenése, illetve az I. típusú kollagénnek a dermiszben való csökkenése, ráncok, kevésbé sugárzó, száraz, vagy durva bőr formájában válik láthatóvá. Egy, a Dr. A. El Ghalbzouri által, tenyésztett női bőrön végzett laborvizsgálat arra irányult, mi lehet a hatásmechanizmusa a Marine Complex-nek idősödő női bőrön.
A jelen in vitro tanulmány során a Marine Complex anti-aging potenciált mutatott, mivel stimulálta a hámsejt burjánzást, ami az öregedés folyamán gyakran visszaesik. Ezen felül a lamini 332 és a VII. típusú kollagének jelenléte, melyeket a mátrix metalloproteinázok (MMP – sejten kívüli fehérjeszerkezetek lebontására „szakosodott” részecskék) az UV-sugárzás hatására rombolnak, gyarapodott a Marine Complex kezelés után. Mivel ez a két fehérje kritikus a dermisz-epidermisz kapcsolódásának és kommunikációjának sértetlensége szempontjából, az in vitro tanulmány azt mutatta, hogy a Marine Complex hozzájárul az alapmembrán struktúrájának és funkciójának javulásához.
Végül, a tanulmány tisztán kimutatta, hogy a Marine Complex egyaránt javította a pro-kollagén I. kiválasztást, valamint az I. típusú kollagén lerakódást. Az I. típusú kollagén nagyon fontos összetevője a dermisz szerkezetének. Mivel a kollagén lerakódás és szintézis a bőr öregedésének arányában csökken, a Marine Complex-nek a bőr öregedést lassító jótékony hatása abban mutatkozik meg, hogy ellensúlyozza ezt a folyamatot. Dr. A. El Ghalbzouri in vitro tanulmányának eredménye tehát alátámasztja és segít megmagyarázni azokat a klinikai tanulmányokból levont megfigyeléseket, melyek a Marine Complex hatását kutatták. Véletlenszerű, duplán vak, placebo csoporttal kontrollált vizsgálatok kimutatták, hogy UV károsodott bőr esetén a Marine Complex halványítja a ráncokat és finom vonalakat, javítja a bőr folyadékmegtartó képességét és a sugárzását.
Egy a Dr. A. El Ghalbzouri által tenyésztett női bőrön végzett laborvizsgálat arra irányult, mi lehet a hatásmechanizmusa a Marine Complex-nek idősödő női bőrön. A kutatás számos paraméterét vizsgálta a bőrnek, mint például a külső bőrréteg változása (hámsejtek elkülönülése és szaporodása), alap membrán formáció (lamini 332, VII. típusú kollagén) és kollagén lerakódás (I. típusú kollagén, I. típusú pro-kollagén). Mielőtt bemutatnánk, hogy ezek a paraméterek hogyan befolyásolják az emberi bőr működését és sértetlenségét, íme egy rövid bemutató a bőröregedés témában.
A bőr és az öregedés[szerkesztés]
A bőr 1,5-2m2 méretével a legnagyobb szervünk, és sok különböző funkciója van. (Snell, 1967; Wysocki, 1999) A bőr szerepet játszik a hőszabályozásban, védekezésben, anyagcserében és az érzékelésben. (Loomis, 2001) Ez az érdekes szerkezet négy fő területre osztható, rétegzett hám (epidermis – külső bőrréteg), melyet egy jól kivehető alap membrán réteg választ el a szöveti stroma-tól (dermisz), végül a belső kötőszövet, mely a bőr legbelső rétege, és a dermisz alatt található.
A bőr öregedése két típusra bontható, az egyik a belső (ismertebb nevén a természetes, vagy kronológiai) öregedés, a másik a külső (fénytől való) öregedés. A belső öregedés a bőr funkciójának és szerkezetének – mint az epidermisz elvékonyodása, illetve a dermális és epidermális réteg (DEJ) találkozásának ellaposodása - kor-függő romlásával jellemezhető. A belső öregedett bőr vékonyabbnak, egybefüggően pigmentáltnak, és finoman vonalkázottnak tűnik a fénytől öregedett bőrrel összevetve. (Fisher et al. 2002.)
A fénytől öregedett bőr a környezeti hatások, legfőképpen az UV-sugárzás eredménye. Az ilyen bőr klinikai jellemzők különböző változatait mutathatja. Ilyenek a leégést követő szeplők, egyenetlenül pigmentálódott, ráncos és finoman vonalkázott bőr. (Freedberg et al. 1999; Amano, 2009.) A folyamat, és a megjelenés közti különbség ellenére, a belső- és a fénytől való öregedés esetén egyaránt úgy tűnik, hogy ugyan az a molekuláris mechanizmus járul hozzá a bőröregedés folyamatához. A változások részben az UV-sugárzást követő oxidatív sejtanyagcsere folyamán generált reaktív oxigén fajok (ROS) folyamatos kialakulása miatt felhalmozódó, a szervezetben keletkezett károsodás eredményeként következnek be. (Freedberg et al. 1999.) Habár jelen van egy bonyolult sejtes védelmi rendszer, a generált ROS számos összetevőt megrongál, beleértve a membránokat, az enzimeket és a DNS-t, és megzavarja a DNS – fehérje, és a fehérje – fehérje kölcsönhatásokat is. (Yaar, 2003; Fisher et al., 2002.)
Az epidermisz öregedése[szerkesztés]
Az epidermisz egy folyamatosan megújuló hámszövet. Az epidermisz funkciói között a következők vannak: védelem a vízveszteség valamint az UV-sugárzás és a mikroorganizmusok behatolása ellen. Az epidermisz kapcsolódik az alap membrán sávhoz, mely elválasztja egymástól a dermiszt és az epidermiszt, és közvetít köztük. (Freedberg et al. 1999) Az epidermisz öt részre bontható. A legkülső réteg a stratum corneum, aztán lefelé haladva a stratum lucidum, stratum granulosum, a stratum spinosum és a stratum basale. A hámsejtek, melyek az epdermiszben található sejtek nagy részét teszik ki, a stratum basale-ban szaporodnak. Ahogy mozognak (szétválnak) a stratum corneum felé (végső szétválás), keresztül mennek egy érési folyamaton, az úgynevezett keratinizáción. (Loomis, 2001) Ahogy a sejtek lelapulnak, a keratin rostok egy keratin mátrix-szá csoportosulnak, mely végül elhalt sejtekhez, úgynevezett corneocitakhoz vezet, melyek a bőrünk határvonalát képzik.
Az epidermisz további sejtfajtái, a melanociták, a Langerhans sejtek és a Merkel sejtek. (Freedberg et al. 1999; Koster 2009) A belső öregedés folyamán a bőr fokozatosan elveszíti szerkezeti és funkcionális jellemzőit. Anatómiailag, 30 és 80 éves korunk között bőrünk 10-50%-kal vékonyodik. (Moragas et al., 1993; Lock-Andersen et al., 1997; Webb and Kaur, 2006). A leghangsúlyosabb változás a stratum basale-ban zajlik, megnövekszik a sejtciklus, és 50%-kal megnövekszik a stratum basale-tól a stratum corneum-ig tartó út (Grove, 1983; Engelke, 1997), ami azt jelenti, hogy mind a hámsejtburjánzás, mind a szétválasztódás érintett. Habár a stratum corneum vastagsága változatlan, nyilvánvalóan lelassul a lipidek pótlása, mely hátrányosan érinti a határoló funkciót. (Yaar, 2001) A dermális-epidermális rétegek találkozásának (DEJ) egyértelmű ellaposodása mutatkozik, melynek következtében hozzávetőlegesen 35%-kal csökken az érintkezési felület. (Moragas et al., 1993)
Az alap membrán öregedése – a lamini332-re és a kollagén VII-re fókuszálva[szerkesztés]
A dermális-epidermális rétegek találkozása (DEJ) további három területre bontható: a hemidesmosome-horgonyzó szál komplex, maga az alapmembrán és a horgonyzó kis izomrostok. Az alapmembrán számos funkciót tölt be, ezek egyike az epidermisznek a dermiszhez való szoros rögzítése. Az alap membrán is három részre osztható, a lamina lucida, a lamina densa és a lamina fibroreticularis. (Amano 2009) A lamina lucida, a hemidesmosome-ok és a lamina densa között helyezkedik el. Az öregedési folyamat az alap membránra is hat. Az alapvető membrán fehérjeszintézise csökken, és az alapvető hámsejtek elveszítik a fogásukat, mialatt egyre kevesebb lamini termelődik a bőrben, tovább súlyosbítva ezzel a helyzetet, míg végül megszűnik a kapcsolat a dermisz és az epidermisz között. Ebből kifolyólag a bőr veszít elaszticitásából, logo, fáradt és ráncos lesz. (Fenske and Lober, 1990; Craven et al., 1997).
A megfelelő oxigén- és táplálékszállítás, valamint a sejtekből eltávozó selejt érdekében elengedhetetlen a megfelelő kapcsolat a dermisz és az epidermisz között. (Freedberg et al. 1999) A kollagén VII a horgonyzó kis izomrostokban található egyik fehérje, mely a papilláris dermisz felső részében helyezkedik el. Ennek a fehérjének a segítségével a dermisz közvetlenül kötődik a lamina densa-hoz. A horgonyzó szálak kifeszítik az alap membránt és összekötik a hemidesmosome-okat a horgonyzó kis izomrostokkal. (Freedberg et al. 1999). A lamini 332 ezeknek a kis izomrostoknak egy fontos összetevője, és kimutatták, hogy a lamini 332 közvetlenül kapcsolódik a kollagén VII-hez. (Amano, 2009). Vagyis mind a kollagén VII, mind a lamini 332 fontosak a dermisz és az epidermisz közti szoros kapcsolódáshoz. A DEJ egységének megőrzésében betöltött jelentős szerepe mellett mind a lamin 332, mind a kollagén VII. biztosítanak egy speciális, az alap membránon átvezető útvonalat az információátvitelre a dermisztől az alapvető hámsejtekhez és vissza(Keene et al., 1987), indirekt módon szabályozzák a hámsejt burjánzást (Sugawara et al. 2008; Freedberg et al. 1999), valamint támogatják a sejtáramlást sebgyógyuláskor. (Sugawara et al., 2008)
Mátrix metalloproteinázokról (MMP – sejten kívüli fehérjeszerkezetek lebontására „szakosodott” részecskék) kimutatták, hogy szerepet játszanak a fénytől való öregedésben, mivel sokuk aktiválódik az UV sugárzás hatására. (Amano 2009) Ezen MMP-k némelyike lebontja az alap membránban található kollagén VII-et és lamini332-t, ezzel károsodást okozva a szerkezetben, beleértve az alap membránban az alapvető hámsejtek egymástól való elszakadását, és a lamina densa szétszakadását. (Amano 2009). Az alap membrán szerkezetében bekövetkezett károsodás összefüggésbe hozható a dermális és epidermális sejtekben végbement funkcionális változásokkal, és ez felgyorsíthatja az öregedés folyamatát az extracelluláris mátrixok károsításával, valamint hámsejt abnormalitást is előidézhet. (Amano, 2009).
A dermisz öregedése – a kollagén I-re fókuszálva[szerkesztés]
A kollagén, a dermális réteg fő alkotóeleme, és hozzávetőlegesen 70%-át teszi ki a dermisz szárazanyag tartalmának. (Gniadecka, 1998) A dermiszben megtalálható főbb kollagénfajták a kollagén I, III és IV. Az I-es típusú kollagén az összes kollagén 80-90%-áért felel, míg a III típusú kollagén a fiatal bőr kollagén tartalmának 15%-át teszi ki. (Fenske and Lober, 1986) Ugyanakkor, ahogy a bőr öregszik az I-es és a III-as típusú kollagén közti arány megváltozik (pontosabban csökken a bőr kollagén I. tartalma.) (Oikarinen, 1990) Irritálódott bőrben kimutatták, hogy a kollagén I. tartalom 59%-kal csökken (Fisher et al., 1997), melyet összefüggésbe hoztak a bőrt ért napfény mennyiségével. (Griffiths, 1993) A kollagén biztosítja a bőr elaszticitását. (Freedberg et al. 1999) A fibroblasztok(a kötőszövet egyik alapsejtje) szintetizálnak a dermiszben található I-es típusú pro kollagénnel, mely kiválasztódik az extracelluláris mátrixba(sejtek által termelt fehérjék komplex hálózata), és proteolitikusan(fehérjéket peptidekre bont) kollagén rosttá alakul. (Quan et al. 2004) UV sugárzás hatására aktiválódnak a kollagén-bontó MMP-k. Ez a kollagén kötegek szervezetlenségét, szilánkosodását és szétszóródását okozza, melyek rendkívül jellemző tünetei a fénykárosodott emberi bőrnek.
Kimutatták, hogy egységnyi bőrfelszín teljes kollagén tartalma hozzávetőlegesen évi 1%-kal csökken. (Shuster et al., 1975) Az MMP-knek az extracelluláris mátrixra gyakorolt káros hatása mellett, mind az öregedett bőr, mind a fénykárosult bőr képtelen a sérült kollagén pótlására. (Varani et al. 2006). Mint korábban említettük, a DEJ az öregedés folyamán laposabbá válik. Ez az ellaposodás, csakúgy, mint a VII-es típusú kollagén számának csökkenése felelőssé tehető a ráncok kialakulásáért. (Escande and Battandier 1985; Craven et al., 1997)Az öregedés folyamán a dermisz és a hypodermisz (közvetlen a dermisz alatt található réteg) a kollagéntermelés visszaesésének hatására, valamint (Aubiniere et al., 1985; Warren et al., 1991), bizonyos glükózaminoglikánok (a szövetekben megkötik a vizet és egyes ionokat) (Willen, 1991) és a zsírszövet csökkenésének hatására elsenyved. Ezek a változások is ráncosodáshoz vezetnek. (Quan et al. 2004).
A dermiszben, epidermiszben és az alap membránban beállt fenti változások igen nagy hatással vannak a megjelenésre. Összességében a hámsejt burjánzás lelassulása, a lamini 332 és a kollagén VII lerakódásának csökkenése az alap membránban, és a kollagén I. csökkenése a dermiszben; ráncok, kevésbé sugárzó és száraz, durva bőr képében válnak láthatóvá. (Fenske and Lober, 1990; Craven et al., 1997; Quan et al. 2004; Makrantonaki and Zouboulis, 2007)
A Marine Complex hatása a bőr szerkezetére[szerkesztés]
A Marine Complex-nek a fénytől öregedett bőrre gyakorolt hatását vizsgáló in vivo tanulmányok érdekes eredményeket hoztak: csökkennek a ráncok és a finom vonalak, nő a bőr sűrűsége, javul a folyadékháztartása és a bőr sugárzása. Mivel, az volt a kiinduló pont, hogy a Marine Complex az egyik kulcs anti-aging összetevő, egy in vitro tanulmányt kezdeményeztek a Marine Complex hatásmechanizmusának felderítésére. Dr. A. El Ghalbzouri (2008) egy 40 és egy 45 éves női donortól tenyésztett emberi bőrmintán végezte a Marine Complex hatásának vizsgálatát. Érdekes módon a Marine Complex kezelés a kontroll csoporthoz képest 3X-os mértékben stimulálta a hámsejtképződést. Ez a hatás láthatóvá is vált, hiszen a Marine Complex erősen javította az epidermisz alaktanát. Mindemellett ez a proliferáció(szaporodás, burjánzás) bármiféle bőrirritáció nélkül ment végbe.
A bőrminták dermális szakaszában a Marine Complex javította a pro kollagén I. kiválasztást, valamint a kollagén I. lerakódást is. A megszerzett eredmények egyértelművé teszik, hogy a Marine Complex nem változtatja meg a normális megkülönböztető folyamatot a kontrollhoz képest. Ez arra enged következtetni, hogy a Marine Complex nem zavarja meg a hámsejtek normális rétegződésének sejtes folyamatait. A korábban leírtak szerint, ahogy öregszünk, számos - belső, vagy külső tényező hatására történő - változás áll be az epidermiszben, az alap membránban és a dermiszben. Ez ráncok, kevésbé sugárzó és száraz, vagy durva bőr formájában válik láthatóvá. (Fenske and Lober, 1990; Craven et al., 1997; Quan et al. 2004; Makrantonaki and Zouboulis, 2007)
A jelen in vitro tanulmányban megmutatkozott a Marine Complex-ben rejlő anti-aging potenciál, mert stimulálta a hámsejt burjánzást, ami gyakran visszaesik az öregedés folyamán. Mi több, a lamini332 és a VII típusú kollagén – melyek az UV-sugárzás hatására az MMP-k által lebomlanak – száma is megnövekedett a Marine Complex kezelés hatására. Mivel ez a két fehérje elengedhetetlen a DEJ egységének megőrzéséhez, és a dermális – epidermális kommunikáció fenntartásához, elmondhatjuk, hogy az in vitro tanulmány kimutatta, hogy a Marine Complex hozzájárul az alap membrán szerkezetének és funkciójának fenntartásához. Végül, a tanulmány kimutatta, hogy a Marine Complex javítja a pro kollagén I. kiválasztást, és a kollagén VII. lerakódást. Mint korábban már említettük, az I-es típusú kollagén nagyon fontos összetevője a dermisz szerkezetének. Lerakódása és szintézise csökken az öregedő bőrben, így arra következtethetünk, hogy a Marine Complex hatása lelassítja a bőr természetes öregedési folyamatát.
Összefoglalás[szerkesztés]
A bőrünk három összetevője van erőteljesen kitéve az öregedés folyamatának, az epidermisz, az alap membrán és a dermisz. Az UV sugárzás és a reaktív oxigén fajok (ROS) hatására a bőrünk elveszti újjászületési képességét, ami az epidermisz újratermelődésének lelassulásában, és elvékonyodott epidermisz formájában válik láthatóvá. Ugyanezek a tényezők hatást gyakorolnak a lamini332-re és a VII. típusú kollagénre is, csökkentve az epidermisszel folytatott kommunikáció hatékonyságát (csökken a dermális papilla). Ugyanakkor, az MMP-k fontos szerepet játszanak a kollagén rombolásban, ami a kollagén szintézis visszaesését eredményezi (vékonyabb dermisz). Ha összevetjük az in vivo és az in vitro tanulmányok eredményeit, leszögezhetjük, hogy a Marine Complex hatással van az öregedés vizsgált folyamataira. A Marine Complex aktiválja a hámsejteket, javítja az alap membrán formálódást és növeli a kollagén lerakódást a dermiszben.
Felhasznált irodalom[szerkesztés]
- Amano S. Possible involvement of basement membrane damage in skin photoaging. J Investig Dermatol Symp Proc. 2009 Aug;14(1):2-7. Review.
- Aubinière E. Dermabrasion, Ann Dermatol Venereol. 1987;114(6-7):895-8. Review. French
- Craven NM, Watson RE, Jones CJ, Shuttleworth CA, Kielty CM, Griffiths CE. Clinical features of photodamaged human skin are associated with a reduction in collagen VII. Br J Dermatol. 1997 Sep;137(3):344-50.
- Engelke M, Jensen JM, Ekanayake-Mudiyanselage S, Proksch E. Effects of xerosis and ageing on epidermal proliferation and differentiation. Br J Dermatol. 1997 Aug;137(2):219-25.
- Escande JP, Arnaud-Battandier J. [A new quantitative approach to cutaneous aging]. Ann Med Interne (Paris). 1985;136(4):287-9. French.
- Fenske N.A., Lober C.W. : Structural and functional changes of normal aging skin. Cutis, 43, p.414-424, 1986.
- Fenske N.A., Lober C.W. : Skin changes of aging : pathological implications. Geriatrics, 45(2), p.27-35, 1990.
- Fisher GJ, Kang S, Varani J, Bata-Csorgo Z, Wan Y, Datta S, Voorhees JJ. Mechanisms of photoaging and chronological skin aging. Arch Dermatol. 2002 Nov;138(11):1462-70. Review
- Fisher GJ, Wang ZQ, Datta SC, Varani J, Kang S, Voorhees JJ. Pathophysiology of premature skin aging induced by ultraviolet light. N Engl J Med. 1997 Nov 13;337(20):1419-28.
- Freedberg IM, Eisen AZ, Wolff K, Austen KF, Goldsmith LA, Katz SI, Fitzpatrick TB. Fitzpatrick’s Dermatology in general Medicine. Mc Graw Hill. Fifth edition 1999.
- Gniadecka M, Jemec GB. Quantitative evaluation of chronological ageing and photoageing in vivo: studies on skin echogenicity and thickness. Br J Dermatol. 1998 Nov;139(5):815-21.
- Griffiths CE, Russman AN, Majmudar G, Singer RS, Hamilton TA, Voorhees JJ. Restoration of collagen formation in photodamaged human skin by tretinoin (retinoic acid). N Engl J Med. 1993 Aug 19;329(8):530-5.
- Grove GL, Kligman AM. Age-associated changes in human epidermal cell renewal. J Gerontol. 1983 Mar;38(2):137-42.
- Keene DR, Sakai LY, Lunstrum GP, Morris NP, Burgeson RE. Type VII collagen forms an extended network of anchoring fibrils. J Cell Biol. 1987 Mar;104(3):611-21.
- Koster MI. Making an epidermis. Ann N Y Acad Sci. 2009 Jul;1170:7-10. Review.
- Lock-Andersen J, Therkildsen P, de Fine Olivarius F, Gniadecka M, Dahlstrøm K, Poulsen T, Wulf HC. Epidermal thickness, skin pigmentation and constitutive photosensitivity. Photodermatol Photoimmunol Photomed. 1997 Aug;13(4):153-8.
- Loomis CA. Development and morphogenesis of the skin. Adv Dermatol. 2001;17:183-210. Review
- Makrantonaki E, Zouboulis CC. Molecular mechanisms of skin aging: state of the art. Ann N Y Acad Sci. 2007 Nov;1119:40-50. Review.
- Moragas A, Castells C, Sans M. Mathematical morphologic analysis of aging-related epidermal changes. Anal Quant Cytol Histol. 1993 Apr;15(2):75-82.
- Oikarinen A, Kylmäniemi M, Autio-Harmainen H, Autio P, Salo T. Demonstration of 72-kDa and 92-kDa forms of type IV collagenase in human skin: variable expression in various blistering diseases, induction during re-epithelialization, and decrease by topical glucocorticoids. J Invest Dermatol. 1993 Aug; 101(2):205-10.
- Quan T, He T, Kang S, Voorhees JJ, Fisher GJ. Solar ultraviolet irradiation reduces collagen in photoaged human skin by blocking transforming growth factor-beta type II receptor/Smad signaling. Am J Pathol. 2004 Sep;165(3):741-51.
- Shuster S, Black MM, McVitie E. The influence of age and sex on skin thickness, skin collagen and density. Br J Dermatol. 1975 Dec;93(6):639-43. #Snell R. An electron microscopic study of the human epidermal keratinocyte. Z Zellforsch Mikrosk Anat. 1967;79(4):492-506.
- Sugawara K, Tsuruta D, Ishii M, Jones JC, Kobayashi H. Laminin-332 and -511 in skin. Exp
- Dermatol. 2008 Jun;17(6):473-80. Review.
- Varani J, Dame MK, Rittie L, Fligiel SE, Kang S, Fisher GJ, Voorhees JJ. Decreased collagen production in chronologically aged skin: roles of age-dependent alteration in fibroblast function and defective mechanical stimulation. Am J Pathol. 2006 Jun; 168(6):1861-8.
- Warren R, Gartstein V, Kligman AM, Montagna W, Allendorf RA, Ridder GM. Age, sunlight, and facial skin: a histologic and quantitative study. J Am Acad Dermatol. 1991 Nov;25(5 Pt 1):751-60. Erratum in: J Am Acad Dermatol 1992 Apr;26(4):558.
- Webb A, Kaur P. Epidermal stem cells. Front Biosci. 2006 Jan 1;11:1031-41. Review.
- Willen MD, Sorrell JM, Lekan CC, Davis BR, Caplan AI. Patterns of glycosaminoglycan/ proteoglycan immunostaining in human skin during aging. J Invest Dermatol. 1991;96(6):968-74.
- Wysocki AB. Skin anatomy, physiology, and pathophysiology. Nurs Clin North Am. 1999;34:777-97.
- Yaar M, Eller MS, Gilchrest BA. Fifty years of skin aging. J Investig Dermatol Symp Proc. 2002 Dec;7(1):51-8. Review.
This article "Marine Complex" is from Wikipedia. The list of its authors can be seen in its historical and/or the page Edithistory:Marine Complex. Articles copied from Draft Namespace on Wikipedia could be seen on the Draft Namespace of Wikipedia and not main one.